Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng của thịtBạn đang xem bản rút gọn của tài liệu. Xem và tải ngay bản đầy đủ của tài liệu tại đây (345.12 KB, 28 trang ) Show Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng của thịt ở nhiệt độ gần 00C sau 18 – 24 giờ. Thịt trong giai đoạn này có độ rắn tăng hoảng 25%, độ cản cắt tăng lên hai lần và có độ rắn lớn kể cả sau khi nấu. Giai đoạn này bất lợi cho quá trình chế biến, thịt có tính giữ nước kém, khả năng kết nối của protein ở giai đoạn này là kém nhất. Thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, tiêu hóa bởi enzyme pepsin kém và hầu như bị tước mất mùi thơm và vị sẵn có ở trạng thái luộc. Tê cứng sau chết của bắp cơ là kết quả của sự phát triển các quá trình hóa sinh phức tạp do enzyme. Chủ yếu là các quá trình phân giải: + Phân hủy glycogen để tạo thành acid lactic (glyco phân) và chuyển pH từ điểm trung hòa về phía acid. (xảy ra trong môi trường yếm khí) + Phân hủy glycogen để tạo thành các gluxit có tính khử (amilo phân). + Phân hủy axit creatinphotphat. + Phân hủy acid adenozintriphotphoric (ATP). + Kết hợp actin với myozin để thành phức chất actomyozin. + Giải phóng amoniac ở dạng muối. - Một số trong những quá trình này là nguyên nhân trực tiếp dẫn đến sự tê cứng sau khi giết, một số khác ảnh hưởng gián tiếp, còn một số thức ba nên xem nhưđồng thời. b. Giai đoạn chín tới của thịt - Giai đoạn chín tới gồm những biến đổi về tính chất của thịt, gây nên bởi sự tự phân sâu sắc, kết quả là thịt có được những biểu hiện tốt về hương thơm và vị, trở nên mềm mại tươi ngon so với thịt ở trạng thái tê cứng sau khi giết, thịt có độẩm lớn hơn và dễ bị tác dụng của enzyme tiêu hóa hơn. Mặc dù đã có nhiều nghiên cứu về lý hóa, hóa sinh và mô học, nguyên nhân chủ yếu của sự cải thiện độ chắc, vị và mùi thơm của thịt trong thời kỳ theo sau của sự phát triển tê cóng sau khi giết vẫn còn chưa được xác định đủ rõ rệt. Có thể giả thiết sự biến đổi tự phân là do tác dụng của các enzyme phân giải protein thuộc nhóm catepsin chứa tương đối ít trong mô cơ. - Cetepsin được tìm thấy trong các cơ quan và mô khác nhau. Tính hoạt động của nó trong các loại bắp cơ khác nhau không đồng nhất. Chẳng hạn các bắp cơđỏ hoạt động ở chân gà giò tự phân mạnh mẽ hơn các bắp cơ ngực không hoạt động. Các bắp cơ đỏ ở đại gia súc có sừng, thỏ và chó có hoạt độ protein phân lớn hơn các bắp cơ trắng của gia cầm. - Sau sự tê cứng cực đại sau khi chết, tương ứng với sự chuyển phần lớn actomiozin từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu. Như vậy, vấn đề làm mềm mô trong thời kỳ đầu chín tới liên quan với quá trình ngược lại của quá trình gây nên tê cứng sau khi chết ở hệ cơ. Bởi vậy sự suy yếu của bắp cơ trong thời kỳ này có thểđược đặc trưng như là sự phân giải của quá trình tê cứng sau khi giết. - Sự phân ly và suy yếu của actomiozin dẫn đến làm tăng số lượng trung tâm ưa nước của các protein co rút, kết quả là khả năng liên kết với nước của mô cơ tăng lên, đạt được 85 – 87% theo khả năng liên kết với nước của thịt tươi. Khả năng liên kết với nước của mô cơ về sau thực tế giữ nguyên mức độ này. Sự làm mềm mô cơ tiếp theo có liên quan tới việc phân giải các thành phần cấu trúc của sợi cơ dưới ảnh hưởng của enzyme phân giải protein. - Trong thời kỳđầu chín tới, vận tốc và mức độ sâu của sự protein phân không đáng kể và các sản phẩm của sự phân giải này rất ít. Tuy nhiên trong thời gian này số lượng protein miozin tăng lên, như vậy có sự phá vỡ mạch peptit của miozin. - Cường độ biến đổi các tính chất của thịt và thời gian chín tới phụ thuộc vào nhiệt độ của môi trường. Đối với thịt gia súc lớn có sừng (động vật ở trạng thái bình thường trước khi giết) thời gian chín tới hoàn toàn như sau: - Nhiệt độ (0C) 1 - 2 10 - 15 18 - 20 - Thời gian chín tới (ngày) 10 - 14 4 - 5 3 - Tốc độ phát triển quá trình tự phân trong thịt không những phụ thuộc vào nhiệt độ, mà còn phụ thuộc vào loài, tuổi, bộ phận trên súc thịt và trạng thái động vật trước khi giết. Thịt động vật già chín tới chậm hơn thịt động vật non, thịt bò đực chậm hơn thịt bò cái. Sự biến đổi tự phân ở thịt những động vật ốm yếu và mệt nhọc kém sâu xa hơn và biểu hiện kém hơn so với thịt động vật khỏe mạnh và được nghỉ ngơi. - Các chất trích ly của thịt chịu sự biến đổi quan trọng trong quá trình tự phân. - Hương thơm, vị và một số tính chất khác của thịt phụ thuộc vào sự biến đổi này. Trong điều kiện nhiệt độ dương thấp, sau khi giết 24 giờ, quá trình glyco phân sẽ giảm đi và quá trình phân giải amilo phân của glycogen sẽ phát triển trội hơn. Quá trình này kéo dài hơi chậm trong suốt thời gian chín tới của thịt. Sự tích lũy đường khử trong mô cơ tạo khả năng tăng nhanh và ổn định sự tạo màu của thịt bằng nitrat và nitrit khi ướp muối nó. Trong quá trình chín tới của thịt, hàm lượng purin tự do trong mô cơ, chủ yếu là hipoxantin, tăng lên không ngừng. Tương ứng với sự tăng hàm lượng chất khử bay hơi và hipoxantin, cường độ hương thơm và vị của thịt và nước canh thịt cũng phát triển. - Axit glutamic tích lũy trong thịt đóng vai trò quan trọng đối với sự tạo vị của thịt. - Axit glutamic và cả dạng muối của nó là glutaminat có vịđặc trưng của nước canh thịt. - Axit glutamic tạo thành do sự khử amin hóa amit của nó là glutamic, kể cả trong quá trình chín tới cũng như là khi luộc thịt. - Trong suốt thời gian bảo quản thịt ở nhiệt độ dương, trong mô vơ xãy ra sự tăng nitơ amoniac do sự khử amin hóa các axit adenilic và glutamin. c. Giai đoạn tự phân sâu xa - Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này gọi là tự phân sâu xa. - Tự phân sâu xa được đặc trưng bằng sự phân giải các thành phần chủ yếu của mô – đó là protein và chất béo dưới tác dụng của các enzyme có trong mô. Sự phân giải này bắt đầu ngay trong thời kỳ chín tới, nhưng ở thời gian đó còn chưa xãy ra việc giảm proteinmột cách đáng kể. - Trong thời gian tự phân sâu xa, các enzyme của mô catepsin và peptidaza xúc tác mạnh mẽ làm đứt các liên kết peptit của các phân tử protein đồng thời phá hủy chính protein đó. Ngay trong thời gian này xảy ra sự phân giải thủy phân chất béo một cách mạnh mẽ do tác dụng của lipaza. - - Sự phân giải protein kèm theo phá hủy các thành phần cấu trúc hình thái học của mô cơ. Do đó độ rắn của thịt giảm đi và sự tách dịch sẽ tăng lên. Đồng thời th ịt có màu sắc hung nâu rõ, vị trở nên chua và khó chịu hơn. Đến giai đoạn nhất định của sự tự phân sâu xa, thịt sẽ trở thành không còn dùng được để làm thực phẩm. 2. Ngoài ra các yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc, cấu trúc, khả năng giữ nước của thịt cũng làm ảnh hưởng đến chất lượng thịt: a. Các yếu tố ảnh hưởng đến màu sắc của thịt - Sự ổn định màu sắc của thịt là một trong những đặc tính quan trọng ảnh hưởng đến sự đánh giá của người tiêu dùng đến mức độ tươi ngon của thịt, do đó đểđáp ứng được yêu cầu của khách hàng thì việc nắm được tất cả các yếu tốảnh hưởng đến màu sắc của thịt là rất cần thiết. Có 2 nhân tố chính ảnh hưởng đến màu sắc của thịt: + Các nhân tố bên trong (intrinsic factor) như là: hàm lượng sắc tố trong thịt, các chất chống ôxi hoá nội tại, pH của thịt, tốc độ suy giảm pH của thịt sau khi giết mổ. + Các nhân tố bên ngoài (extrinsic factor): nhiệt độ, thành phần khí quyển tồn trữ, ánh sáng và mức độ nhiễm vi sinh vật. Các nhân tố bên trong - Hàm lượng sắc tố trong thịt : + Hàm lượng myoglobin có tác dụng mạnh mẽđến màu sắc thịt. Hàm lượng myoglobin càng cao thì màu sắc của thịt càng đỏ. Tuy nhiên hàm lượng myoglobin lại bị chi phối bới những yếu tố khác như loại cơ, độ lớn của con vật, giới tính, giống, chế độ dinh dưỡng gia súc và mức độ vận động của con vật được minh họa qua bảng 3.1 và 3.2 (Varnam và Suntherland, 1995). Myoglobin thường có nhiều trong cơ thịt đỏ hơn so với cơ thịt trắng. Con vật càng già thì hàm lượng myoglobin càng cao và giữa con đực và con cái thì con đực được cho là có nhiều myoglobin hơn so với con cái. Thêm vào đó, con vật vận động nhiều sẽ có nhiều myoglobin hơn con vật ít vận động bởi vì vận động sẽ làm tăng hàm lượng myoglobin (Varnam và Suntherland, 1995). Bảng 5.5 : Hàm lượng Myoglobin trong các lọai thịt khác nhau Loại thịt Màu sắc Hàm lượng Myoglobin Heo Hồng 2mg/g Cừu Đỏ sáng 2mg/g Bò Đỏ đậm 8mg/g Bảng 5.6 : Hàm lượng Myoglobin thay đổi theo độ tuổi ở bò Độ tuổi Hàm lượng Myoglobin Bê con 2 mg/g Bê 4mg/g Bò tơ 8 mg/g Bò già 18 mg/g * Hợp chất chống ôxi hoá vitamin E - Sự ổn định màu sắc của thịt có thểđược tăng cường bởi việc cung cấp nhiều vitamin E vào chếđộ ăn uống hàng ngày của con vật. Tại sao vitamin E có thể tăng cường khả năng ổn định màu sắc của thịt thì hiện nay vẫn chưa được lý giải một cách rõ ràng. - Tuy nhiên Mancini và Hunt (2005) báo cáo rằng giữa sự ôxi hoá lipid và sự ôxi hoá sắc tố myoglobin có mối liên quan với nhau. Nếu như sự ổn định của các chất béo trong thịt tươi tăng thì sựổn định màu của thịt cũng tăng. - Thêm vào đó Monahan et al. (2005) cũng chứng minh rằng các sản phẩm sinh ra do quá trình ôxi hoá các chất béo (như là aldehydes) có thể thúc đẩy quá trình ôxi hoá myoglobin xảy ra nhanh hơn. Thêm vào đó, Bekhit và Faustman (2005) cũng giải thích màu sắc của thịt tươi có thểđược bảo vệ bởi các chất chống ôxi hoá bởi vì các chất chống ôxi hoá có thể hạn chế sự tổn thất của hệ enzyme metmyoglobin reductase khỏi quá trình ôxi hoá chất béo. * pH và tốc độ giảm pH của thịt sau khi giết mổ - pH và tốc độ giảm pH của thịt sau khi giết mổ là một trong những nhân tố quan trọng nhất ảnh hưởng đến màu sắc của thịt tươi. Sau khi giết mổ acid lactic được tạo thành và tích luỹ dần trong cơ do quá trình thuỷ phân. Sự sinh ra và tích luỹ acid lactic làm cho pH của thịt giảm thông thường từ khoảng 7,2 đến khoảng 5,5 (Warriss, 2000). Khi pH giảm đến gần điểm đẳng điện (pI = isoelectric point, pI = 5) của cơ thì các sợi cơ bị co lại. Khi cơ co sẽ tạo ra các khoảng trống giữa các sợi cơ với nhau và sự thay đổi về khoảng trống này tạo ra sự khác biệt về mức độ hấp thụ và khúc xạ ánh sáng của tương cơ và các sợi cơ. Và chính sự khác biệt này quyết định sự phân tán ánh sáng trên bề mặt thịt. Theo Warriss (2000), sự co cơ xảy ra càng mạnh mẽ thì sự phân tán ánh sáng trên bề mặt thịt càng nhiều và do đó thịt sẽ càng tái nhợt. Monin (2004) cũng cho rằng thịt có pH thấp và tốc độ giảm pH nhanh sẽ dẫn đến thịt bị tái nhợt, mềm và rỉ nước còn gọi là thịt PSE trong khi thịt có pH thấp nhưng tốc độ suy giảm pH sau khi giết mổ xảy ra bình thường thì thịt chỉ bị rỉ nước nhưng không bị tái nhợt. Hình 5.12 mô tả sựảnh hưởng của pH đến màu sắc của thịt bò. - pH không những ảnh hưởng đến màu sắc của thịt thông qua sự co cơ làm thay đổi thể tích của các sợi cơ mà còn ảnh hưởng đến sự ôxi hoá myoglobin, sự khuếch tán của ôxi vào cơ thịt và hoạt động của enzyme MRA. pH cao sẽ hạn chế khả năng khuếch tán của ôxi vào trong thịt và làm tăng hoạt động của enzyme MRA (maximum ở pH = 7,3) (Bekhit và Faustman, 2005). Tuy nhiên pH cao lại là điều kiện tốt cho sự phát triển của vi sinh vật. Có thể tóm tắt sự thay đổi màu sắc của thịt trong bảng sau: pH Mức độ màu sắc Sự ổn định của màu thịt Trên 6,8 Màu cực kỳ sậm Rất bền 6,3-6,8 Màu rất sậm Rất bền 6,0-6,3 Màu sậm Rất bền 5,7-6,0 Màu ít sậm Rất bền 5,5-5,7 Màu đỏ đặc trưng của Rất bền 5,2-5,5& tốc độ giảm pH lớn Màu tái nhợt Nhạy cảm, kém bền Các nhân tố bên ngoài Nhiệt độ - Sau khi giết mổ thịt thường được bảo quản lạnh và bảo quản ở nhiệt độ thấp sẽ làm tăng độ bền của màu đỏđẹp và hạn chế sự hình thành metmyoglobin bởi vì sự ôxi hoá các sắc tố thịt sẽ giảm ở điều kiện nhiệt độ thấp (Lawrie, 1998). Thêm vào đó sự khuyếch tán của ôxi vào thịt cũng tăng ở nhiệt độ thấp và ức chế được sự hình thành metmyoglobin. Một nguyên nhân khác là nhiệt độ thấp ức chếđược hoạt động của vi sinh vật trên bề mặt thịt và khi vi sinh vật bịức chế thì hàm lượng ôxi trên bề mặt thịt sẽ tăng. Nhiều nghiên cứu đề nghị mức nhiệt độ tồn trữ thịt bò tốt nhất là khoảng 4ºC vì nhiệt độ này làm giảm sự mất màu của thịt bò trong quá trình tồn trữ. Ảnh hưởng của vi sinh vật - Thịt có thể bị nhiễm đến 104 vi khuẩn/cm2 sau khi giết mổ và pha lốc (Blakistone, 1998) và chính sự hiện diện của vi khuẩn làm cho thịt bị biến màu và hình thành nhiều mùi vị khó chịu. Nói chung những ảnh hưởng của vi khuẩn trên thịt tươi thường diễn ra theo hai pha dưới đây: i) Pha 1 biến đổi thịt từ màu đỏ tươi sang màu nâu metmyoglobin Ôxi hoá + vi khuẩn Oxymyoglobin Metmyoglobin ii) Pha 2 biến đổi màu thịt từ màu nâu sang màu xanh tái Vi khuẩn Metmyoglobin Sulphmyoglobin (- SH) Vi khuẩn Metmyoglobin Cholegobin Sự biến đổi thịt từ màu đỏ tươi sang màu nâu metmyoglobin trong pha 1 thường là do hoạt động của các loại vi khuẩn hiếu khí (Varnam và Suntherland, 1995). Khi bề mặt thịt bị nhiễm một lượng lớn các vi khuẩn hiếu khí thì hàm lượng ôxi xung quanh khối thịt sẽ bị giảm do sự tiêu thụ ôxi của các vi khuẩn hiếu khí và sự thiếu hụt ôxi làm cho quá trình hình thành metmyoglobin xảy ra nhanh chóng. - Tuy nhiên các ảnh hưởng của vi khuẩn không dừng lại ởđó mà chúng tiếp tục biến đổi thịt từ màu nâu sang màu xanh. Thịt bị biến thành màu xanh là do sự hình thành sắc tố sulphnyoglobin và choleglobin dưới tác động của vi khuẩn. - Sulphmyoglobin được tạo thành do sự kết hợp H 2 S được sinh ra do hoạt động của vi sinh vật và metmyoglobin. Sự hình thành Sulphmyoglobin thường xảy ra với loại thịt DFD bởi vì thịt DFD có môi trường pH cao là điều kiện thuận lợi cho sự phát triển của vi sinh vật. Trái lại sự hình thành choleglobin là do sự phá vỡ sắc tố metmyoglobin do hợp chất H 2 O 2 và hợp chất này được cho là được tạo thành bởi hoạt động của vi khuẩn (Varnam và Suntherland, 1995; Lawrie, 1998). Chính vì vậy trong thịt tươi sự hình thành sắc tố choleglobin thì ít phổ biến như là sự hình thành của sulphmyoglobin. Ảnh hưởng của thành phần khí quyển tồn trữ - Thành phần khí quyển xung quanh khối thịt chiếm một vai trò rất quan trọng quyết định màu sắc của thịt. Thành phần khí quyển thông thường bao gồm 78,08% N 2 , 20,95%O 2 và 0,035%CO 2 . Trong đó ôxi và CO2 là thành phần quan trọng ảnh hưởng đến màu thịt trong khí N 2 chỉ là khí trơ và không có tác động lên màu thịt. Ôxi không những có những ảnh hưởng tích cực lên màu sắc của thịt mà còn có những ảnh hưởng tiêu cực bởi vì ôxi không chỉ kết hợp với myoglobin và deoxymyoglobin tạo màu đỏ đẹp cho thịt mà ôxi còn ôxi hoá 2 sắc tố này thành metmyoglobin làm cho thịt bị biến màu nâu. - Ở hàm lượng cao (khoảng 80%) ôxi có thể kết hợp với myoglobin để duy trì màu sắc đỏ tươi của thịt và làm chậm lại quá trình hình thành metmyoglobin (Mancini and Hunt, 2005). Tuy nhiên mức hàm lượng ôxi cao lại là nhân tốđẩy nhanh tốc độ ôxi hoá chất béo và tốc độ phát triển của vi sinh vật. Ngược lại nếu ôxi hiện diện với mức thấp (khoảng 4mmHg) thì thịt sẽ nhanh bị biến màu. Khí CO2 Khí CO2 thường được sử dụng phổ biến trong phương pháp cải biến khí quyển tồn trữ thông qua phương pháp bao gói bởi vì CO2 có vai trò ức chế các hoạt động của vi khuẩn hiếu khí (Taylor, 1996b). Nếu như sự phát triển của vi sinh vật bị suy giảm thì chắc chắn màu sắc của thịt sẽ bền hơn và do đó kéo dài được thời gian bảo quản của thịt tươi. Mức độức chế hoạt động của vi sinh vật sẽ càng tăng khi hàm lượng khí CO2 trong môi trường càng tăng. Tuy nhiên nếu thịt được tồn trữ trong môi trường với hàm lượng CO2 quá cao sẽ dẫn đến nảy sinh một hiện tượng không mong muốn đó là hiện tượng bao bì xẹp xuống và ôm chặt khối thịt còn gọi là hiện tượng “snug down”. Hiện tượng này thường xảy ra đồi với thịt bảo quản ở nhiệt độ lạnh và được giải thích là do sự hấp thụ mộ lượng CO2 quá mức vào trong mô thịt trong môi trường có độẩm cao (Parry, 1993; Jakobsen và Bertelsen, 2006). b. sự nấu nướng ảnh hưởng đến sự biến đổi cấu trúc của thịt Khi nấu nướng cấu trúc của thịt bị biến đổi bao gồm sự biến tính protein và sự co rút cơ một cách đáng kể. Sự co rút của các sợi cơ khi nấu nướng làm cho cấu trúc thịt cứng hơn rất nhiều lần. Khả năng hoà tan của protein và sự biến tính protein khi thịt bị nấu lên là hai yếu tố quan trọng nhất ảnh hưởng đến cấu trúc của thịt sau khi nấu nướng. Khả năng hoà tan của protein trong thịt tươi - Ngành khoa học thịt phân chia protein thịt thành 3 dạng khác nhau dựa trên khả năng hoà tan của chúng trên các dung môi khác nhau bao gồm protein hoà tan (soluble- protein), protein hoà tan trong muối (salt-soluble protein) và protein không hoà tan (insoluble-protein). - Protein hoà tan là những protein trong thịt mà có thể hoà tan được trong nước hoặc trong môi trường có cường độ ion thấp. Những protein này còn gọi là sarcoplasmic protein và thường chiếm khoảng 25-30% tổng số protein trong mô. Đây là những protein hình cầu và ở trạng thái được hoà tan trong mô của động vật còn sống. - Protein hoà tan trong muối là những protein có khả năng co rút trong phạm vi tế bào cơ và không thể hoà tan trong nước nhưng có thể được hoà tan trong dung dịch có nồng độ muối NaCl trên 0,3M. Hai loại protein cơ bản của sợi cơ là actin và myosin. Actin có hình cầu và có tính thấm nước, ngược lại myosin có dạng sợi và cũng có tính thấm nước. Muối có tác dụng làm giảm tương tác tĩnh điện protein-protein làm cho sợi cơ bị trương phồng lên và cuối cùng dẫn đến sự depolymerisation của myosin. Khi đó myosin có thể bị hoà tan. Khi bổ sung vào môi trường trích ly protein diphosphate và triphosphate thì sự trương phồng của sợi cơ diễn ra càng mạnh. Nồng độ phosphate, pH của dung dịch NaCl và thời gian xử lý cũng ảnh hưởng đến khả năng hoà tan của actin và myosin. - Protein không hoà tan bao gồm các cytoskeletal protein trong tế bào cơ (như là tinin, nebulin, desmin, vinculin) và 2 loại protein liên kết chính (collagen và elastin). Đây là những protein không hoà tan cả trong nước và trong dung dịch muối. Sự biến tính protein - Phân tử protein thịt được cấu tạo bởi một chuỗi -acid amin sắp xếp theo trình tự nhất định và dưới dạng cấu trúc xoắn bậc 2 hoặc bậc 3. Lực tương tác tĩnh điện và tương tác hoá trị giữa các phần của phân tử protein và giữa các phân tử protein với nhau làm cho cấu trúc tự nhiên của thịt ổn định. Tuy nhiên dưới điều kiện chế biến khác nhau như bổ sung muối, làm thay đổi môi trường ion, pH, hay nhiệt cấu trúc tự nhiên bậc 2, bậc 3 hoặc bậc 4 của protein thịt bị biến đổi, được gọi là sự biến tính protein. Trong đó biến tính protein do nhiệt được xem là phổ biến nhất vì hầu như tất cả quá trình chế biến thịt và các sản phẩm thịt đều phải thông qua nấu nướng. - Ngày nay người ta dùng kỹ thuật DSC (Different scanning calorimetry) nghiên cứu sự biến tính của protein thịt ở tốc độ gia nhiệt nhanh (chẳng hạn là 10°C/phút) cho thấy rằng có 3 đỉnh hấp thu nhiệt mà liên quan đến sự biến tính của các thành phần protein khác nhau của cơ ở những nhiệt độ khác nhau giao động từ 40-90°C. Hình 3.10 thể hiện sơ đồ biến đổi nhiệt với 3 đỉnh hấp thụ nhiệt của protein thịt. Đỉnh I được cho là giai đoạn biến tính ban đầu của myosin. Đỉnh II biểu diễn sự biến tính của sarcoplasmic protein và cũng là giai đoạn biến tính cuối cùng của myosin. Còn đỉnh III là điểm biến tính của actin. Nhiệt độ xảy ra sự biến tính protein và xảy ra sự biến tính cực đại biến động theo pH, môi trường ion và tốc độ gia nhiệt. Tuy nhiên, giai đoạn đầu của sự biến tính myosin diễn ra cực đại (đỉnh I) trong khoảng nhiệt độ từ 40-60°C, trong khi actin bị biến tính trong khoảng nhiệt độ từ 80-90°C (đỉnh III). Nhiều nghiên cứu cho rằng sự phân tách collagen ở dạng sợi đạt cực đại trong khoảng nhiệt độ từ 50-70°C. Đỉnh II bao gồm sự biến tính collagen và sự biến tính của myosin ở giai đoạn cuối. Sự biến tính protein làm cho các myofibrillar protein và sarcoplasmic protein trở nên kém hoà tan. Ngược lại khả năng hoà tan của collagen lại tăng khi được xử lý ở nhiệt độ cao, đặc biệt là trong thời gian dài. - Sự biến tính và quá trình đông tụ protein sau đó là một quá trình động học. Vì vậy tốc độ biến tính protein do nhiệt phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian xử lý nhiệt. Ở nhiệt độ cao (trên 70°C) trong thời gian ngắn (30-40 phút) thì 90% protein đã bị biến tính. - Nhưng ở nhiệt độ thấp hơn một chút (65°C) thì thời gian cần thiết để biến tính 90% protein là hơn 2 giờ (hình 5.17). Tương tự thì sự hoà tan của collagen cũng phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian xử lý nhiệt. - Nấu thịt ở nhiệt độ trên 80°C trong thời gian dài được cho là làm giảm độ cứng (toughness) của thịt. Điều này được lý giải rằng sự hoà tan của collagen khi được nấu (ninh, hầm) ở nhiệt độ cao xảy ra tương đối chậm và sự hiện diện của collagen là một trong những nguyên nhân làm thịt cứng và do đó nấu thịt càng lâu thì thịt có cấu trúc càng mềm. c. Các yếu tố ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của thịt - Ảnh hưởng của pH lên protein sợi cơ và hàm lượng nước tự do trong thịt. Các nghiên cứu về thịt đã xác nhận myosine, phân tử protein mang điện tích cao, sẽ trải qua một số thay đổi có liên quan đến sự biến đổi giá trị pH của mô cơ. Ở mô tế bào sống, giá trị pH xấp xỉ 7,1, điện tích âm chiếm ưu thế. Ở giá trị pH khoảng 5,5 gần với pH đẳng điện của protein mô cơ, các phần tửđiện tích âm và điện tích dương ở trạng thái gần như cân bằng, khi đó khả năng liên kết nước là nhỏ nhất. Ở trạng thái cứng xác, sự liên kết của actine và myosine thành actomyosine cũng là nguyên nhân làm cho các sợi cơở vòng rào bị co lại, phóng thích nước. - Một số nghiên cứu cũng đã chứng minh, sự thay đổi của myosine ở thịt PSE là nguyên nhân làm sự co cơ xảy ra lớn hơn và lượng nước bị phóng thích ra khỏi mô tế bào nhiều hơn bình thường (Hamm, 1986) Ảnh hưởng của NaCl đến khả năng giữ nước và hàm lượng nước tự do của thịt - Ở giá trị pH của protein thịt ở trên điểm đẳng điện, khi thêm muối sodium chloride với hàm lượng 2% sẽ làm tăng khả năng giữ nước của thịt.Trong khi ở giá trị pH thấp hơn pH đẳng điện, hàm lượng nước tự do trong thịt giảm. Điều này có thểđược giải thích do sự tương tác ưu thế hơn với ion Cl- của protein. - Khi giá trị pH thấp hơn pH đẳng điện, ion dương của protein được trung hoà bởi ion Cl- (Hamm, 1986), lực đẩy giảm làm cho mạng lưới protein co rút lại, hàm lượng nước tự do trong thịt cũng như khả năng giữ nước của protein giảm. Với pH trên 5,0 ion Cl- chỉ trung hoà lượng rất ít ion dương của protein, mạng ion âm gia tăng, đây chính là nguyên nhân làm cho mạng lưới protein trương phồng lên, kết quả là khả năng giữ nước tăng. - Tuy nhiên, khi lực ion tạo thành cao (nồng độ muối > 5%) sẽ tạo nên hậu quả ngược lại, protein bị khử mất nước do sựđông tụ và kết tủa của protein. Thể tích của thịt đã được ngâm muối phụ thuộc vào nồng độ muối ngâm cũng như phương pháp muối. Thịt được ngâm trong dung dịch muối NaCl 5M sẽ xảy ra hiện tượng mất nước. Trong khi đó, nếu nguyên liệu này được đặt trong một dãy dung dịch muối có nồng độ tăng dần, sự trương nở và gia tăng khối lượng sẽ xảy ra ở nồng độ muối ngâm 1M và vẫn được giữ nguyên khối lượng, thể tích khi ngâm ở nồng độ 5M (Offer và Knight, 1988).Thêm vào đó, NaCl cũng tạo nên sự trích li protein của thịt. Các nghiên cứu cho thấy, protein của thịt động vật được chia làm 2 loại chủ yếu: protein của đốt cơ (sarcoplasmic protein) và protein sợi cơ (myofibrilar protein). Protein đốt cơ có khả năng hoà tan bởi lực ion chức năng (sinh lí) và khuếch tán ra ngoài mô cơở trạng thái cứng xác vào trong dung dịch muối ngâm, trong khi protein sợi cơ vẫn giữở hình thức hợp chất cao phân tử trong mô cơ khi ngâm trong dung dịch muối, nhưng nó sẽ trở nên hoà tan ở lực ion cao hơn (Offer và Knight, 1988). Khả năng giữ nước (Water-holding Capacity - WHC) của thịt chế biến - Khả năng giữ nước là một trong các tính chất quan trọng nhất đối với các sản phẩm thịt chế biến. Nó ảnh hưởng đến năng suất và sự mọng nước của sản phẩm cuối cùng dù là việc phân phối được thực hiện dưới dạng sản phẩm thịt tươi hay đã qua chế biến. WHC được định nghĩa như là khả năng thịt giữ lại nước khi chịu tác động các ngoại lực (đun nóng, cắt, thái nhỏ hoặc ép). Nhiều tính chất vật lí bao gồm màu sắc, cấu trúc và độ Tại sao cần kiểm nghiệm chất lượng thịt tươiTrước khi tiến hành kiểm nghiệm chất lượng thịt tươi, cần hiểu rõ thịt tươi là gì. Theo đó, thịt tươi (fresh meat) được định nghĩa là các loại thịt của gia súc, gia cầm và thịt của các loại chim, thú nuôi sau khi giết mổ ở dạng nguyên con, được cắt miếng hoặc xay nhỏ và đem bảo quản ở nhiệt độ thường hoặc nhiệt độ từ 0 - 4 độ C. Việc kiểm nghiệm chất lượng thịt tươi là cần thiết vì:
 1. Trước giết mổ:Vận chuyển heo đường xa gây tăng stress và làm giảm chất lượng thịt. Các nguyên nhân thường gây ra như: Do trộn heo khác đàn, thời gian ngừng cho ăn trước giết mổ không hợp lý, mặt độ vận chuyển cao, điều kiện môi trường bất lợi, thời gian, quãng đường và phương tiện vận chuyển không phù hợp. Vận chuyển heo đường dài hơn 650 km làm cho thịt khô, cứng và sậm màu (gọi là thịt DFD). Trong điều kiện khí hậu nắng nóng nước ta, vận chuyển heo nên hạn chế trong khoảng thời gian ngắn nhất để tránh thịt DFD, đồng thời giảm tỷ lệ heo bị đột tử. Giống heo Pietrain và những heo có máu Pietrain thường có tần số gene Halothane cao vì thế nên được giết mổ tại các lò mổ địa phương. Hơn nữa, có thể áp dụng một số giải pháp sau để nâng cao chất lượng thịt heo.
|
